Aminosäuren sind die Bausteine der Proteine: kleine Moleküle aus einem zentralen Kohlenstoffatom, einer Aminogruppe, einer Carboxylgruppe, einem Wasserstoffatom und einer Seitenkette, die jede Aminosäure einzigartig macht. Laut OpenStax kommen 20 davon regelmäßig in Proteinen vor. Du musst sie nicht als 20 Einzelformeln pauken. Sortier sie nach ihrer Seitenkette in fünf Gruppen, dann ergibt sich vieles von selbst.

Warum sich das lohnt, zeigt die IMPP-Statistik vom Herbst 2026: Im schriftlichen Physikum gehörten 80 von 313 Fragen zu Chemie und Biochemie/Molekularbiologie. Bundesweit wurden davon nur 68,5 % richtig beantwortet. Wer hier sicher ist, hat für Proteine, Enzyme und Stoffwechsel ein Fundament.

Key Takeaways

  • Ein Grundgerüst, 20 Seitenketten. Jede Aminosäure hat dasselbe Gerüst am Alpha-Kohlenstoff. Nur die Seitenkette, der Rest R, unterscheidet sie.

  • Fünf Gruppen statt 20 Formeln. Unpolar, polar ungeladen, positiv geladen, negativ geladen und aromatisch. So teilt OpenStax sie ein.

  • Neun sind essentiell. Laut MSD Manual kann der Körper Histidin, Isoleucin, Leucin, Lysin, Methionin, Phenylalanin, Threonin, Tryptophan und Valin nicht selbst bilden.

  • Ein Merkspruch reicht für acht davon. Phänomenale Isolde trübt mitunter Leutnant Valentins lüsterne Träume, dazu kommt Histidin.

  • Biochemie zählt im Physikum. Im Herbst 2026 waren 80 von 313 Fragen aus Chemie und Biochemie, im Schnitt waren 68,5 % richtig.

Was sind Aminosäuren genau?

Eine Aminosäure ist ein Molekül mit einem zentralen Kohlenstoffatom, dem Alpha-Kohlenstoff. An ihm hängen laut OpenStax vier Dinge: eine Aminogruppe (NH2), eine Carboxylgruppe (COOH), ein Wasserstoffatom und der Rest R. Dieser Rest ist die Seitenkette, und sie entscheidet, ob eine Aminosäure sauer, basisch, polar oder unpolar ist.

Zwei Bausteine verbinden sich über eine Peptidbindung. Dabei reagiert die Carboxylgruppe der einen mit der Aminogruppe der nächsten, und ein Wassermolekül wird frei. Viele solcher Bindungen hintereinander ergeben eine Polypeptidkette. Ihre Reihenfolge nennt man die Primärstruktur eines Proteins.

Zwei Sonderfälle solltest du sofort kennen. Glycin hat als Seitenkette nur ein Wasserstoffatom. Bei Prolin ist die Seitenkette mit der Aminogruppe zu einem Ring verbunden, deshalb nennt OpenStax Prolin eine Ausnahme vom Standardgerüst.

Wie teilst du die 20 Aminosäuren in Gruppen ein?

Am leichtesten merkst du sie dir über die Eigenschaft der Seitenkette. OpenStax Biology 2e ordnet sie in fünf Gruppen. In der Prüfung fragt man selten nach einer Formel, oft aber danach, welche Aminosäure geladen oder hydrophob ist.

Gruppe

Mitglieder

Anzahl

Unpolar, aliphatisch

Glycin, Alanin, Valin, Leucin, Methionin, Isoleucin, Prolin

7

Polar, ungeladen

Serin, Threonin, Cystein, Asparagin, Glutamin

5

Positiv geladen (basisch)

Lysin, Arginin, Histidin

3

Negativ geladen (sauer)

Aspartat, Glutamat

2

Aromatisch

Phenylalanin, Tyrosin, Tryptophan

3

Die zwei kleinsten Gruppen lernst du zuerst. Sauer sind nur Aspartat und Glutamat, basisch nur Lysin, Arginin und Histidin. Fünf Namen, und du kennst alle geladenen.

Welche Aminosäuren sind essentiell?

Essentiell sind die Bausteine, die dein Körper nicht selbst herstellen kann und die deshalb aus der Nahrung kommen müssen. Laut MSD Manual sind das neun: Histidin, Isoleucin, Leucin, Lysin, Methionin, Phenylalanin, Threonin, Tryptophan und Valin. Die übrigen elf kann der Körper selbst bilden.

Das MSD Manual ergänzt eine Feinheit, die gern abgefragt wird: Erwachsene brauchen acht davon zwingend aus der Nahrung, Säuglinge zusätzlich Histidin, weil ihre Synthesewege noch unreif sind. Als Richtwert für Erwachsene nennt das Manual 0,8 Gramm Eiweiß pro Kilogramm Körpergewicht am Tag.

Phänomenale Isolde trübt mitunter Leutnant Valentins lüsterne Träume

Phenylalanin, Isoleucin, Tryptophan, Methionin, Leucin, Valin, Lysin, Threonin. Das sind acht essentielle Aminosäuren. Histidin hängst du als neunte an, am besten mit dem Hinweis auf die Säuglinge.

Wie merkst du dir den Einbuchstabencode?

In Sequenzen und Mutationsfragen steht oft nur ein einziger Buchstabe. Die meisten Codes sind einfach der Anfangsbuchstabe: G für Glycin, A für Alanin, V für Valin, L für Leucin, I für Isoleucin, S für Serin, T für Threonin, C für Cystein, M für Methionin, P für Prolin und H für Histidin.

Schwierig sind nur die, deren Anfangsbuchstabe schon vergeben ist.

Code

Aminosäure

Eselsbrücke

F

Phenylalanin

"Fenylalanin" gesprochen

Y

Tyrosin

"tYrosin", das zweite Zeichen

W

Tryptophan

der Doppelring sieht aus wie ein W

R

Arginin

"aRginin" klingt wie R

K

Lysin

K liegt im Alphabet neben L

D und E

Aspartat und Glutamat

die zwei sauren, D vor E wie im Alphabet

N und Q

Asparagin und Glutamin

die Amide der beiden sauren

Wie lernst du Aminosäuren in sinnvoller Reihenfolge?

Lerne Aminosäuren von außen nach innen: erst das Gerüst, dann die Gruppen, dann die Sonderfälle und zuletzt die Codes. So hängt jede neue Info an etwas, das schon sitzt. Plane ein bis zwei Wochen mit kurzen täglichen Einheiten ein.

  1. Grundgerüst zeichnenAlpha-Kohlenstoff, Aminogruppe, Carboxylgruppe, Wasserstoff und Rest R. Zeichne es so oft, bis es ohne Nachdenken geht.

  2. Gruppen lernenErst die geladenen, dann die aromatischen, dann polar und unpolar. Nutze die Tabelle oben als Vorlage.

  3. Sonderfälle markierenGlycin ohne echte Seitenkette, Prolin mit Ring und Cystein mit seiner SH-Gruppe, die Disulfidbrücken bilden kann.

  4. Essentielle abfragenDen Merkspruch laut aufsagen und Histidin anhängen.

  5. Codes auf KarteikartenVorderseite Buchstabe, Rückseite Name und Gruppe. Wiederholen mit Spaced Repetition nach FSRS.

  6. Altfragen kreuzenErst wenn alles sitzt, Prüfungsfragen zu Proteinen und Enzymen üben.

Tipp: Sag dir jede Aminosäure mit Gruppe und Code in einem Satz vor, etwa so: Lysin, positiv geladen, K, essentiell. Ein Satz pro Karte prüft vier Fakten auf einmal. Laut UNC Learning Center macht genau dieses Selbsttesten das Lernen intensiver und effizienter.

Wo tauchen Aminosäuren im Stoffwechsel wieder auf?

Sie sind nicht nur Bausteine, sondern auch Brennstoff. Laut OpenStax entstehen bei ihrem Abbau Zwischenprodukte wie Pyruvat, Acetyl-CoA, Oxalacetat und Alpha-Ketoglutarat, die in den Citratzyklus einfließen. Die Aminogruppe wird vorher auf ein anderes Molekül übertragen, das nennt man Transaminierung.

Dabei entsteht Ammonium, das in höherer Konzentration giftig ist. Der Harnstoffzyklus macht daraus Harnstoff, vor allem in der Leber und zu einem kleineren Teil in der Niere. Spätestens hier merkst du, wie eng die Kapitel zusammenhängen. Den Citratzyklus wiederholst du mit unserem Artikel Biochemie lernen: Citratzyklus und Stoffwechselwege, die Verbindung zum Pyruvat steht in Glykolyse lernen, und wie daraus ATP wird, erklärt Atmungskette lernen.

Wer in Gruppen denkt, lernt Biochemie nicht als Liste, sondern als Netz.

Typische Fehler beim Lernen der Aminosäuren

Der häufigste Fehler: alle 20 Strukturformeln an einem Abend pauken. Nach einer Woche ist wenig übrig.

Der zweite Fehler: Die essentiellen werden mit den unpolaren verwechselt. Beides sind eigene Einteilungen. Valin ist unpolar und essentiell, Alanin ist unpolar und nicht essentiell. Frag bei jeder Aminosäure beides ab.

Der dritte Fehler ist fehlender Zusammenhang. Wenn du weißt, dass Phenylalanin aromatisch ist, merkst du dir auch leichter, warum OpenStax die Phenylketonurie als angeborene Stoffwechselstörung nennt. Mehr Ideen für solche Verknüpfungen findest du in unseren Eselsbrücken für das Medizinstudium.

Was im Physikum sonst auf dich zukommt, erklärt der Eintrag zum Physikum im ncrechner Lexikon. Wie die Vorklinik insgesamt aufgebaut ist, steht im Lexikon unter Vorklinik. Allgemeine Lernstrategien fürs Studium sammelt dein-medizinstudium.de im Ratgeber Medizinstudium lernen. Einen ganzen Plan bis zur Prüfung baust du mit unserem Artikel Physikum lernen.

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Häufige Fragen zu Aminosäuren

Wie viele Aminosäuren muss ich fürs Physikum kennen?

Du solltest die 20 kennen, die laut OpenStax regelmäßig in Proteinen vorkommen. Wichtig sind vor allem ihre Gruppe, also unpolar, polar, sauer, basisch oder aromatisch, dazu die neun essentiellen und die Einbuchstabencodes. Alle Formeln perfekt zeichnen zu können ist weniger wichtig als diese Einteilung.

Welche Aminosäuren sind essentiell?

Laut MSD Manual sind es neun: Histidin, Isoleucin, Leucin, Lysin, Methionin, Phenylalanin, Threonin, Tryptophan und Valin. Der Körper kann sie nicht selbst herstellen. Erwachsene brauchen acht davon zwingend aus der Nahrung, Säuglinge zusätzlich Histidin, weil ihre Synthesewege noch nicht ausgereift sind.

Gibt es einen Merkspruch für die essentiellen Aminosäuren?

Ja, der bekannteste lautet: Phänomenale Isolde trübt mitunter Leutnant Valentins lüsterne Träume. Die Anfangsbuchstaben stehen für Phenylalanin, Isoleucin, Tryptophan, Methionin, Leucin, Valin, Lysin und Threonin. Das sind acht. Histidin merkst du dir als neunte dazu, mit dem Hinweis auf Säuglinge.

Welche Aminosäuren sind sauer und welche basisch?

Sauer, also negativ geladen, sind nur Aspartat und Glutamat. Basisch, also positiv geladen, sind Lysin, Arginin und Histidin. Diese fünf Namen lernst du am besten zuerst, denn damit kennst du alle geladenen. Die übrigen 15 verteilen sich auf unpolare, polare und aromatische Seitenketten.

Was ist eine Peptidbindung?

Eine Peptidbindung verbindet zwei Aminosäuren miteinander. Die Carboxylgruppe der einen reagiert mit der Aminogruppe der nächsten, dabei wird ein Wassermolekül abgespalten. Laut OpenStax entsteht so eine kovalente Bindung. Viele Peptidbindungen hintereinander ergeben eine Polypeptidkette, deren Abfolge die Primärstruktur des Proteins ist.

Autor: MUDr. Andreas Zehetner. Fachliche Angaben sind mit OpenStax und den Prüfungsstatistiken des IMPP abgeglichen (Stand: 7. Oktober 2026).

Quellen