Die Sauerstoffbindungskurve ist die Kurve, die zeigt, wie viel Prozent des Hämoglobins bei einem bestimmten Sauerstoffpartialdruck (pO2) mit Sauerstoff beladen sind. Sie verläuft S-förmig: In der Lunge bei rund 100 mmHg ist Hämoglobin zu etwa 98 Prozent gesättigt, im Gewebe bei rund 40 mmHg nur noch zu etwa 70 Prozent. Die Differenz ist der Sauerstoff, den das Gewebe bekommt.
Klingt nach einer Grafik zum Abzeichnen. Du siehst sie aber in Physiologie, Biochemie und auf jeder Intensivstation wieder.
Key Takeaways
- Die Kurve verbindet pO2 und Sättigung. Auf der x-Achse steht der Sauerstoffpartialdruck, auf der y-Achse der Anteil des beladenen Hämoglobins in Prozent.
- Oben flach, unten steil. Laut Binks fällt die Sättigung zwischen 100 und 70 mmHg nur um wenige Prozent, unter 50 mmHg dagegen schnell.
- Rechtsverschiebung heißt: Hämoglobin lässt los. Wärme, mehr CO2, niedriger pH und mehr 2,3-BPG senken die Affinität, das Gewebe bekommt mehr Sauerstoff.
- Myoglobin bindet hyperbelförmig. Es hat nur eine Bindungsstelle und keine Kooperativität, deshalb übernimmt es im Muskel Sauerstoff vom Hämoglobin.
- Physiologie ist ein großes Fach im Physikum. Im Herbst 2026 entfielen laut IMPP 61 von 313 Aufgaben auf Physiologie, gelöst im Schnitt zu 60,3 Prozent.
Was sagt die Sauerstoffbindungskurve aus?
Die Sauerstoffbindungskurve sagt aus, wie stark Hämoglobin bei einem bestimmten Sauerstoffpartialdruck an Sauerstoff gebunden ist. Hoher pO2 wie in der Lunge bedeutet hohe Sättigung, niedriger pO2 wie im Gewebe bedeutet, dass Hämoglobin Sauerstoff abgibt. Die Kurve beschreibt also gleichzeitig Aufnahme in der Lunge und Abgabe im Gewebe.
Laut OpenStax Biology sind nur 1,5 Prozent des Sauerstoffs im Blut physikalisch gelöst, 98,5 Prozent sind an Hämoglobin gebunden. Jedes Hämoglobin trägt mit seinen vier Hämgruppen bis zu vier Sauerstoffmoleküle. Bei Gesunden liegt die Sättigung laut OpenStax meist bei 95 bis 99 Prozent, genau das zeigt dir das Pulsoximeter.
Die Kurve ist die Gebrauchsanweisung des Hämoglobins: Sie sagt ihm, wie viel Sauerstoff es bei welchem Druck festhalten soll.
Warum ist die Sauerstoffbindungskurve S-förmig?
Die Sauerstoffbindungskurve ist S-förmig, weil Hämoglobin kooperativ bindet. Hat das erste Sauerstoffmolekül gebunden, ändert sich die Form des Moleküls, und das zweite bindet leichter, dann das dritte und vierte. Umgekehrt erleichtert die Abgabe des ersten Moleküls die Abgabe der nächsten. So beschreibt es OpenStax Anatomy and Physiology.
Ohne Kooperativität wäre die Kurve eine Hyperbel, wie beim Myoglobin weiter unten. Merke: S-Form gleich Kooperativität gleich vier Untereinheiten. Wer die Proteinstruktur dahinter wiederholen will, findet die Grundlagen der Vorklinik in Physiologie lernen.
Wie liest man eine Sauerstoffbindungskurve?
Eine Sauerstoffbindungskurve liest man, indem man auf der x-Achse den pO2 sucht und senkrecht nach oben zur Kurve geht. Die y-Achse zeigt dann die Sättigung. Laut der Lernunterlage der Virginia Tech Carilion School of Medicine ergibt ein alveolärer pO2 von etwa 100 mmHg rund 98 Prozent, ein Gewebe-pO2 von etwa 40 mmHg rund 70 Prozent Sättigung.
| Ort oder Situation | pO2 (mmHg) | Sättigung | Was das bedeutet |
|---|---|---|---|
| Alveole und Lungenkapillare | etwa 100 | etwa 98 Prozent | flacher Teil, Hämoglobin fast voll beladen |
| Leichte Hypoventilation | 70 | nur wenige Prozent weniger | flacher Teil puffert den Abfall ab |
| Grenze zum steilen Teil | 50 | deutlicher Abfall beginnt | ab hier kostet jedes mmHg viel Sättigung |
| Ruhendes Gewebe | etwa 40 | etwa 70 Prozent | Hämoglobin gibt Sauerstoff ab |
Der flache obere Teil schützt dich, der steile untere liefert: Im arbeitenden Muskel fällt der pO2 laut OpenStax auf etwa 20 mmHg, und Hämoglobin gibt deutlich mehr ab. Zeigt der Monitor 83 Prozent, liegt die Patientin laut Binks schon auf dem steilen Teil. Wie du pO2 und Sättigung in einer echten BGA zusammenliest, zeigt Blutgasanalyse interpretieren.
Der Halbsättigungsdruck P50 ist der pO2, bei dem die Hälfte des Hämoglobins beladen ist. Verschiebt sich die Kurve, wandert der P50 mit.
Was bedeutet eine Rechtsverschiebung der Sauerstoffbindungskurve?
Eine Rechtsverschiebung der Sauerstoffbindungskurve bedeutet, dass Hämoglobin Sauerstoff weniger fest bindet. Bei gleichem pO2 ist die Sättigung niedriger, also wird mehr Sauerstoff an das Gewebe abgegeben, und der P50 steigt. Auslöser sind höhere Temperatur, mehr CO2, ein niedrigerer pH und mehr 2,3-BPG, also genau die Bedingungen in arbeitendem Gewebe.
Die Zahlen von Binks machen das greifbar: Bei 40 mmHg und normaler Temperatur ist Hämoglobin zu etwa 70 Prozent gesättigt, bei 43 Grad Celsius nur noch zu etwas über 50 Prozent. Der Rest landet im Gewebe. Den Einfluss von CO2 und pH nennt man Bohr-Effekt: Laut OpenStax fördert ein saurer pH die Abgabe von Sauerstoff, ein basischer hemmt sie.
Dazu kommt 2,3-Bisphosphoglycerat (2,3-BPG), laut OpenStax ein Nebenprodukt der Glykolyse in Erythrozyten. Je mehr davon, desto leichter löst sich Sauerstoff. Laut Binks steigt es bei chronischem Sauerstoffmangel, etwa in der Höhe. Wie die Glykolyse selbst abläuft, steht in Glykolyse lernen.
Alles, was nach arbeitendem Muskel klingt, verschiebt die Kurve nach rechts. Rechts heißt loslassen, links heißt festhalten. Mehr Merkhilfen dieser Art findest du in den Eselsbrücken fürs Medizinstudium.
Wann kommt es zu einer Linksverschiebung der Sauerstoffbindungskurve?
Zu einer Linksverschiebung der Sauerstoffbindungskurve kommt es, wenn Hämoglobin Sauerstoff fester bindet: bei niedrigerer Temperatur, bei weniger CO2, bei höherem pH und bei weniger 2,3-BPG. Bei gleichem pO2 ist die Sättigung dann höher, der P50 sinkt, und das Gewebe bekommt schwerer Sauerstoff. Das ist genau das Gegenteil der Bedingungen im arbeitenden Muskel.
Gelagertes Blut hat laut Binks weniger 2,3-BPG, deshalb kann transfundiertes Blut seinen Sauerstoff schlechter abgeben. Und fetales Hämoglobin hat laut OpenStax eine höhere Affinität als das der Mutter: In der Plazenta liegt der mütterliche pO2 nur bei etwa 35 bis 50 mmHg, der fetale bei etwa 20 mmHg.
Wie sieht die Sauerstoffbindungskurve von Myoglobin aus?
Die Sauerstoffbindungskurve von Myoglobin ist hyperbelförmig, nicht S-förmig. Myoglobin hat nur eine Hämgruppe, also gibt es keine Kooperativität. Bei niedrigem pO2 bindet Myoglobin Sauerstoff viel fester als Hämoglobin, deshalb geht Sauerstoff im Muskel vom Hämoglobin auf das Myoglobin über. So beschreibt es die Lerneinheit der East Tennessee State University auf LibreTexts.
| Bindungspartner | Kurvenform | Lage zur normalen Kurve | Merke |
|---|---|---|---|
| Hämoglobin des Erwachsenen | S-förmig | Referenz | kooperativ, vier Untereinheiten |
| Myoglobin | Hyperbel | weit links | eine Bindungsstelle, Speicher im Muskel |
| Fetales Hämoglobin | S-förmig | links | höhere Affinität, holt Sauerstoff aus der Plazenta |
| Hämoglobin im arbeitenden Muskel | S-förmig | rechts | Wärme, CO2, Säure und 2,3-BPG |
Sonderfall Kohlenmonoxid: Laut OpenStax Biology bindet CO stärker an Hämoglobin als Sauerstoff und besetzt die Bindungsstellen. Behandelt wird mit 100 Prozent Sauerstoff.
So lernst du die Sauerstoffbindungskurve fürs Physikum
Laut IMPP-Ergebnisinformation entfielen im schriftlichen Physikum Herbst 2026 61 von 313 Aufgaben auf Physiologie, gelöst im Schnitt zu 60,3 Prozent. Geschrieben haben 7.385 Teilnehmende. Die Sauerstoffbindungskurve verbindet dabei Atmung, Blut und Säure-Basen-Haushalt, also lohnt sie sich doppelt.
- Tag 1: Achsen und FormDie Kurve aus dem Kopf zeichnen, 100 mmHg bei 98 Prozent und 40 mmHg bei 70 Prozent eintragen, S-Form mit Kooperativität begründen.
- Tag 2: VerschiebungenFür Temperatur, CO2, pH und 2,3-BPG jeweils sagen, wohin die Kurve wandert und was mit dem P50 passiert.
- Tag 3: Vergleichskurven und AltfragenMyoglobin, fetales Hämoglobin und CO einzeichnen, dann Altfragen zur Atmung kreuzen.
Den Rahmen auf der Lungenseite liefert Lungenvolumina lernen, wiederholt wird mit FSRS und Spaced Repetition. Welche Fächer im Physikum insgesamt drankommen, fasst das ncrechner Lexikon zum Physikum zusammen. Vom ersten Praktikum erzählt dein-medizinstudium in Das erste Physiologie-Praktikum, Übungsaufgaben gibt es bei tmsbuddies unter HAM-Nat Aufgaben kostenlos üben.
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Was ist die Sauerstoffbindungskurve?
Die Sauerstoffbindungskurve ist die Kurve, die zeigt, wie viel Prozent des Hämoglobins bei einem bestimmten Sauerstoffpartialdruck mit Sauerstoff beladen sind. Sie ist S-förmig. Bei etwa 100 mmHg in der Lunge liegt die Sättigung bei rund 98 Prozent, bei etwa 40 mmHg im Gewebe bei rund 70 Prozent.
Was bedeutet eine Rechtsverschiebung der Sauerstoffbindungskurve?
Hämoglobin bindet Sauerstoff weniger fest und gibt ihn im Gewebe leichter ab. Bei gleichem pO2 ist die Sättigung niedriger, der P50 steigt. Ursachen sind höhere Temperatur, mehr CO2, niedrigerer pH (Bohr-Effekt) und mehr 2,3-BPG, typisch für arbeitendes Gewebe.
Was bedeutet eine Linksverschiebung der Sauerstoffbindungskurve?
Hämoglobin bindet Sauerstoff fester und gibt ihn schwerer ab. Bei gleichem pO2 ist die Sättigung höher, der P50 sinkt. Ursachen sind niedrigere Temperatur, weniger CO2, höherer pH und weniger 2,3-BPG, etwa in gelagertem Blut. Fetales Hämoglobin liegt ebenfalls links.
Warum ist die Sauerstoffbindungskurve S-förmig?
Weil Hämoglobin kooperativ bindet. Nach dem ersten Sauerstoffmolekül ändert sich die Form des Moleküls, und die nächsten binden leichter. Das erzeugt den steilen Mittelteil. Myoglobin hat nur eine Bindungsstelle, deshalb ist seine Kurve eine Hyperbel.
Fachlich geprüft von Amir Belkhodja (Medizinstudent an der Charité) und Niklas Schütte (Physiotherapeut).
Quellen
- OpenStax: Anatomy and Physiology 2e, 22.5 Transport of Gases, Rice University (Kooperativität, 95 bis 99 Prozent, 20 mmHg, 2,3-BPG, Bohr-Effekt, fetales Hämoglobin; abgerufen 09.11.2026): https://openstax.org/books/anatomy-and-physiology-2e/pages/22-5-transport-of-gases
- Binks A: Pulmonary Physiology for Pre-Clinical Students, 16 Gas Transport, Virginia Tech Carilion School of Medicine (Sättigung bei 100, 70, 50 und 40 mmHg, Temperatur, CO2, pH, DPG, gelagertes Blut; abgerufen 09.11.2026): https://pressbooks.lib.vt.edu/pulmonaryphysiology/chapter/gas-transport/
- OpenStax: Biology 2e, 39.4 Transport of Gases in Human Bodily Fluids, Rice University (1,5 und 98,5 Prozent, S-Form, Kohlenmonoxid; abgerufen 09.11.2026): https://openstax.org/books/biology-2e/pages/39-4-transport-of-gases-in-human-bodily-fluids
- LibreTexts Chemistry, East Tennessee State University: Oxygen Transport by the Proteins Myoglobin and Hemoglobin (Myoglobin hyperbelförmig, Hämoglobin sigmoidal; abgerufen 09.11.2026): https://chem.libretexts.org/Courses/East_Tennessee_State_University/CHEM_4110%3A_Advanced_Inorganic_Chemistry/11%3A_Bioinorganic_Chemistry/11.03%3A_Overview_of_Hemoglobin_and_Myoglobin/11.3.02%3A_Oxygen__Transport__by__the_Proteins__Myoglobin_and__Hemoglobin
- IMPP: Prüfungsergebnisse Medizin, Schriftlicher Teil des Ersten Abschnitts Herbst 2026, Ergebnisinformation und Fachergebnisse (abgerufen 09.11.2026): https://www.impp.de/pruefungen/medizin/ergebnisse